晶体结构绿菌属的细菌叶绿素蛋白质tepidum。
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李YF,周W,布兰肯希普再保险,艾伦JP
晶体结构绿菌属的细菌叶绿素蛋白质tepidum。
J杂志。1997年8月22日,271 (3):456 - 71。
- PubMed ID
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9268671 (在PubMed]
- 文摘
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从绿菌属细菌叶绿素(BChl)蛋白质tepidum,参与能量转移在绿色光合细菌,一直使用蒸汽扩散坐滴法的结晶。从这些晶体x射线衍射数据表明,晶体属于立方空间群P4132与细胞尺寸= b = c = 169.5。一组本地x射线衍射数据收集2.2的一项决议。最初的解决方案是由使用分子替代方法使用以前的结构解决BChl蛋白质从Prosthecochloris aestuarii。独特的旋转和翻译解决方案获得了不对称的两个单体单元pseudo-body集中包装。后重建和改进模型产生一个R因子为19.0%,一个免费的R因子为28.3%,和良好的几何与均方根偏差0.013和2.1度的债券长度和角度,分别。从c . tepidum BChl蛋白质的结构包括三个相同的子单元相关的三倍轴晶体对称性。在每个亚基多肽链形成大型β褶板和七BChl分子包含一个核心。邻国之间的距离单元范围内细菌叶绿素系统4到11之间,两个从不同的子单元是20多个细菌叶绿素。p . aestuarii的总体结构是类似的,但显著差异观察单个细菌叶绿素的结构。 The surface of the trimer has a hydrophobic region that is modeled as the complex being a peripheral membrane protein partially embedded in the membrane. A general model is presented for the membrane organization with two of the bacteriochlorophyll structures in the membrane and transferring energy to the reaction center complex. In this model these two bacteriochlorophyll structures serve a similar role to the cofactors of integral membrane light-harvesting complexes although the protein structure surrounding the cofactors is significantly different for the BChl a protein compared with the integral membrane complexes.