结构洞察dUTPase磷酸酯水解的催化机理。
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《O, Pongracz V, Kovari J, Wilmanns M, Vertessy BG
结构洞察dUTPase磷酸酯水解的催化机理。
生物化学杂志。2004年10月8日;279(41):42907 - 15所示。Epub 2004年6月17日。
- PubMed ID
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15208312 (在PubMed]
- 文摘
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dUTPase保持尿嘧啶的DNA是至关重要的。晶体结构的基质(dUTP和α,beta-imino-dUTP)和产品复合物的野生型和突变体dUTPases决心揭示酶如何负责DNA完整性的功能。野生型和突变体动力学分析dUTPases获得相关机械的执行信息的解决方案。底物水解显示通过内联亲核试剂进攻发起的面向水分子的激活守恒的天冬氨酸残基。衬底绑定在一个催化地主管构象是通过三磷酸(i)的多个交互一半与catalysis-assisting Mg2 +, (ii)残留的共同运动三个守恒的酶图案与酶蛋白相比,和(3)一个错综复杂的氢键网络,包括几个水分子的活性部位。结果提供了一个理解dUTPases守恒的残留的催化作用。