结构和x射线细菌叶绿素蛋白质的氨基酸序列Prosthecochloris aestuarii精制1.9一项决议。
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Tronrud DE,施密德MF, Matthews BW
结构和x射线细菌叶绿素蛋白质的氨基酸序列Prosthecochloris aestuarii精制1.9一项决议。
J杂志。1986年4月5日,188 (3):443 - 54。
- PubMed ID
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3735428 (在PubMed]
- 文摘
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水溶性细菌叶绿素的结构蛋白(Bchl蛋白质)的绿色光合细菌Prosthecochloris aestuarii已经在1.9解决结晶精制剩余的18.9%。进行了细化没有知识的氨基酸序列,导致了一个“x射线序列”。七Bchl分子的结构由封闭在一个蛋白质“袋”和细化支持先前描述的通常分子的构象。细化还支持前面的建议七Bchl镁原子的配体,分别五组氨酸,羰基氧多肽链的蛋白质,和一个水分子。七的构象Bchl头基详细描述。在两种情况下,镁原子大约0.48“下面”的平面共轭macrocycle在原子另5例,平均0.48“高”的飞机。乙酰基环取代基或多或少地共面与dihydrophorbin macrocycle,符合先前的共振拉曼光谱研究。共轭原子的七个重点有重大偏离严格的平面性。这些偏差是类似Bchls 1、2和3(一级),也类似Bchls 4、5、6和7(二类)。Ethylchlorophillide也属于二类。类的平面外变形I和II类细菌叶绿素似乎对应两个不同的弯曲模式或曲率dihydrophorbin macrocycle。