识别的核糖核酸酶抑制剂barstar Sa的:1.7结构复杂的决议。
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Sevcik J, Urbanikova L,爱抚Z,威尔逊KS
识别的核糖核酸酶抑制剂barstar Sa的:1.7结构复杂的决议。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1998年9月1;54 (Pt 5): 954 - 63。
- PubMed ID
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9757110 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告的决议1.7结构多肽抑制剂barstar核糖核酸酶Sa包裹着。六角晶体的空间群P65单胞尺寸= b = 56.9, c = 135.8和不对称单元包含一个复杂的分子。核糖核酸酶Sa是一种细胞外微生物核糖核酸酶由链霉菌属aureofaciens。Barstar barnase的天然抑制剂,杆菌amyloliquefaciens的核糖核酸酶。它能抑制核糖核酸酶Sa和barnase以类似的方式活跃的空间封锁的网站。核糖核酸酶Sa的结构非常类似于观察晶体的原生酶及其与核苷酸的复合物。Barstar保留了结构与barnase复杂中找到。蛋白质的表面积可以埋在复杂的大约是300 A2越来越少氢键在核糖核酸酶酶抑制剂接口比barnase-barstar Sa-barbeplayappstar,提供一个解释的亲和力在前。先前的研究barstar复合物用突变体的抑制剂,这是第一个结构包括野生型barstar。