贡献守恒的天冬酰胺的核糖核酸酶的构象稳定股价,英航和T1。

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赫伯特EJ, Giletto Sevcik J, Urbanikova L,威尔逊KS,爱抚Z, CN

贡献守恒的天冬酰胺的核糖核酸酶的构象稳定股价,英航和T1。

生物化学。1998年11月17日,37 (46):16192 - 200。

PubMed ID
9819211 (在PubMed
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氢键的贡献通过肽组球状蛋白质的构象稳定性进行了研究。守恒的残留的微生物核糖核酸酶(核糖核酸酶)家庭是一个天冬酰胺在核糖核酸酶Sa的位置39,核糖核酸酶T1 44, 58在核糖核酸酶Ba (barnase)。的酰胺基天冬酰胺被埋,形成两个相似的分子内氢键与相邻肽组表面锚定一个循环三个蛋白质。因此,它是一个很好的模型肽组的氢键。当守恒的天冬酰胺丙氨酸取代,减少突变蛋白的稳定性是2.2 (Sa), 1.8 (T1)和2.7千卡/摩尔(Ba)。取而代之的是天冬氨酸守恒的天冬酰胺时,稳定的突变蛋白减少1.5和1.8千卡/摩尔rna Sa和T1,分别,但增加了0.5千卡/摩尔核糖核酸酶英航。取而代之的是丝氨酸守恒的天冬酰胺时,突变蛋白的稳定性是下降了2.3和1.7千卡/摩尔rna Sa和T1,分别。Asn 39 - - > Ser的结构突变的核糖核酸酶Sa 1.7决议决定。附近有一个显著的构象变化的突变:(1)Ser 39的侧链是面向不同的Asn 39,与两个守恒的水分子形成氢键;(2)肽键的Ser 42的变异,侧链的构象变化形式三个新的分子内氢键的骨干取代三个氢键水分子存在于野生型结构; and (3) the loss of the anchoring hydrogen bonds makes the surface loop more flexible in the mutant than it is in wild-type RNase Sa. The results show that burial and hydrogen bonding of the conserved asparagine make a large contribution to microbial RNase stability and emphasize the importance of structural information in interpreting stability studies of mutant proteins.

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多肽
的名字 UniProt ID
Guanyl-specific核糖核酸酶Sa P05798 细节