监管Hsp27齐聚,女伴函数,和保护活动对氧化应激/肿瘤坏死因子α磷酸化。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Rogalla T, Ehrnsperger M, Preville X, Kotlyarov, Lutsch G,杜卡斯C,保罗·C Wieske M, Arrigo美联社,毕希纳J, Gaestel M
监管Hsp27齐聚,女伴函数,和保护活动对氧化应激/肿瘤坏死因子α磷酸化。
生物化学杂志。1999年7月2;274 (27):18947 - 56。
- PubMed ID
-
10383393 (在PubMed]
- 文摘
-
小热休克蛋白(sHsps)从人类(Hsp27)和鼠标(Hsp25)形式大寡聚物可以作为分子体外陪伴和保护细胞免受热休克和过表达时氧化应激。此外,哺乳动物sHsps迅速MAPKAP激酶磷酸化的2/3在两个或三个丝氨酸残基,以应对各种细胞外的压力。在这里我们分析sHsp磷酸化的四级结构的影响,伴侣蛋白的功能,防止氧化应激。我们表明,体外重组的磷酸化sHsp以及分子拟态Hsp27的磷酸化导致明显降低低聚物的大小。我们证明磷酸化sHsps和三重突变Hsp27-S15D S78D S82D显示显著减少能力作为分子伴侣’抑制热变性和柠檬酸合成酶体外促进重折叠。并行,Hsp27及其突变体进行了分析的能力赋予抵抗氧化应激时在L929和13. s.1.24细胞。而野生型Hsp27产生了耐药性,三重突变S15D, S78D, S82D不能有效防止氧化应激。这些数据表明,大寡聚物sHsps女伴行动是必要的和抵抗氧化应激而磷酸化下调这些活动的离解sHsp四聚体复合物。