枯草芽孢杆菌的协同最终产品监管机制谷氨酰胺phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase核苷酸。
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胡博士陈年代,Tomchick,羊毛D, P,史密斯杰,瑞士人RL, Zalkin H
枯草芽孢杆菌的协同最终产品监管机制谷氨酰胺phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase核苷酸。
生物化学。1997年9月2,36(35):10718 - 26所示。
- PubMed ID
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9271502 (在PubMed]
- 文摘
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新创嘌呤核苷酸合成的监管,至少部分由最终产品抑制谷氨酰胺PRPP amidotransferase。这种抑制的一个重要特性是这样一个事实:某些协同核苷酸对给超过添加剂抑制。合作在放大的生理重要性监管由腺嘌呤和鸟嘌呤核苷酸从头合成的终端产品。使用一种新的方法来量化合作,ADP + GMP被证实(梅耶,E。瑞士人,r . l .(1978)生物。化学,254,5397 - 5402]给强大的协同抑制枯草芽孢杆菌谷氨酰胺PRPP amidotransferase。三元enzyme.ADP的x射线结构。GMP复杂的建立,ADP结合的变构站点和GMP催化C站点。GMP ADP的亲和力增加约20倍的一个网站。从特定nucleotide-nucleotide互动合作的结果依赖于在一个网站和一个核苷二磷酸核苷一磷酸C站点。此外,合作增强了核苷酸之间的竞争抑制剂和PRPP衬底C站点。 Purine base specificity results from a backbone carbonyl interaction of Lys305' with the 6-NH2 group of adenine in the A site and a Ser347 Ogamma interaction with the 2-NH2 group of guanine in the C site. Steric considerations favor binding of the nucleoside diphosphate to the A site. Site-directed replacements of key residues increased the nucleotide concentrations needed for 50% inhibition and in some cases perturbed synergism. Mutations in either of the nucleotide sites perturbed function at both sites, supporting the important role of synergism.