描述alpha-ketoglutarate-dependent牛磺酸加双氧酶的大肠杆菌。

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伊奇霍恩说E, van der Ploeg JR,安德烈•柯特兹马,莱辛格T

描述alpha-ketoglutarate-dependent牛磺酸加双氧酶的大肠杆菌。

生物化学杂志。1997年9月12日;272 (37):23031 - 6。

PubMed ID

9287300 (在PubMed

]

文摘

所需的大肠杆菌tauD基因利用牛磺酸(2-aminoethanesulfonic酸)作为硫源和只表达了硫酸的条件下饥饿。TauD蛋白质的序列相似度的alpha-ketoglutarate-dependent 2, 4-dichlorophenoxyacetate加双氧酶的产碱杆菌属eutrophus建议TauD是alpha-ketoglutarate-dependent加双氧酶催化亚硫酸oxygenolytic释放从牛磺酸(van der Ploeg, j . R。Weiss, m。萨勒,E。Nashimoto, H。斋藤,N。安德烈•柯特兹,m。莱辛格,t (1996) j . Bacteriol。178年,5438 - 5446)。TauD在大肠杆菌中大约70%的总可溶性蛋白并纯化明显的同质性,一个简单的两步过程。81000年明显先生的原生蛋白质的亚基先生37400年与homodimeric结构一致。纯酶转换牛磺酸亚硫酸盐和氨基乙醛,是由酶转化为乙醇胺后高压液相色谱法。反应也克分子数相等的消耗大量的氧气和alpha-ketoglutarate;二价铁是绝对需要活动; and ascorbate stimulated the reaction. The properties and amino acid sequence of this enzyme thus define it as a new member of the alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase family. The pure enzyme showed maximal activity at pH 6.9 and retained activity on storage at -20 degrees C for several weeks. Taurine (Km = 55 microM) was the preferred substrate, but pentanesulfonic acid, 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid, and 1,3-dioxo-2-isoindolineethanesulfonic acid were also desulfonated at significant rates. Among the cosubstrates tested, only alpha-ketoglutarate (Km = 11 microM) supported significant dioxygenase activity.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
氨基乙磺酸	Alpha-ketoglutarate-dependent牛磺酸加双氧酶	蛋白质	大肠杆菌(应变K12)	未知的	不可用	细节

多肽

的名字	UniProt ID
Alpha-ketoglutarate-dependent牛磺酸加双氧酶	P37610	细节