x射线晶体结构的大肠杆菌牛磺酸/ alpha-ketoglutarate加双氧酶复合体亚铁和基质。
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Elkins JM Ryle MJ,克利夫顿IJ,邓宁Hotopp JC,劳埃德。JS Burzlaff倪,鲍德温我Hausinger RP,罗奇PL
x射线晶体结构的大肠杆菌牛磺酸/ alpha-ketoglutarate加双氧酶复合体亚铁和基质。
生物化学。2002年4月23日,41 (16):5185 - 92。
- PubMed ID
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11955067 (在PubMed]
- 文摘
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氨基乙磺酸/ alpha-ketoglutarate加双氧酶(TauD),一个非血红素铁(II)加氧酶,催化作用的转换牛磺酸(2-aminoethanesulfonate)亚硫酸盐的转换和氨基乙醛并发alpha-ketoglutarate琥珀酸(alphaKG)和(2)。酶的大肠杆菌可以用牛磺酸,环境中的广泛使用,作为替代硫源。在这里,我们描述了x射线晶体结构TauD包裹铁(II)和两种基质,alphaKG和牛磺酸。的三级结构和折叠TauD类似于那些在其他酶广泛的家庭的铁(II) / alphaKG-dependent加氧酶,与最亲密的结构相似性clavaminate合成酶。使用TauD坐标,确定模型密切相关的酶2,4-dichlorophenoxyacetate / alphaKG加双氧酶(TfdA),支持预测来自定点诱变和其他biodegradative蛋白质的研究。TauD结构和TfdA模型定义的金属配体和附近的位置涉及self-hydroxylation反应的芳香族残留物进行转录后修饰。衬底绑定的残渣TauD被确定和TfdA预测。这些结果与序列比对信息,揭示TauD如何选择一个四面体衬底平面羧酸盐阴离子的偏好选择TfdA,提供洞察酶催化的机理。