晶体结构的tRNA-guanine transglycosylase: RNA修改基本交流。
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罗密C,路透社K,吸D, Ficner R
晶体结构的tRNA-guanine transglycosylase: RNA修改基本交流。
EMBO j . 1996年6月3;15 (11):2850 - 7。
- PubMed ID
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8654383 (在PubMed]
- 文摘
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tRNA-guanine transglycosylases (TGT)酶参与修改反密码子的图示特定的Asn, Asp的,他和酪氨酸,导致更换guanine-34 queuine hypermodified摆动位置的基地。在原核生物TGT催化交换guanine-34 queuine(.)前体7-aminomethyl-7-deazaguanine (preQ1)。TGT的晶体结构从发酵单胞菌属mobilis解决了多个同形替换和精制的晶体r因子19%至1.85埃分辨率。结构由一个不规则(β/α)8-barrel附带一个紧密c端zinc-containing子域名。子域名对桶的包装是由一个α螺旋,靠近糖基,取代第八螺旋的桶。TGT的结构在复杂preQ1表明磷酸盐骨架的绑定模式tRNA与锌子域名和交互U33G34U35序列被公认的桶。tRNA绑定这个模型是符合基本交流机制涉及共价tRNA-enzyme中间。这种结构的第一个例子(β/α)桶专门与核酸蛋白质相互作用。