诱变和晶体的研究发酵单胞菌属mobilis tRNA-guanine transglycosylase阐明丝氨酸103酶活性的作用。
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gradle U, Ficner R,加西亚GA,斯塔布斯MT, Klebe G,路透社K
诱变和晶体的研究发酵单胞菌属mobilis tRNA-guanine transglycosylase阐明丝氨酸103酶活性的作用。
2月。1999年7月2日,454 (2):142 - 6。
- PubMed ID
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10413112 (在PubMed]
- 文摘
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tRNA修改酶tRNA-guanine transglycosylase (TGT)是参与交换的鸟嘌呤在第一位置的反密码子与preQ1生物合成的一部分hypermodified基地queuine (Q)。突变Ser90大肠杆菌的丙氨酸TGT导致酶活性显著减少(路透社,k . et al。(1994)生物化学33岁,7041 - 7046)。进一步澄清这个残留的催化中心的作用,我们有突变的相应Ser103可结晶的发酵单胞菌属mobilis TGT成丙氨酸。的晶体结构TGT (S103A) / preQ1复杂结合生化数据提出了建议Ser103 TGT衬底取向的反应是至关重要的。