酶ketonization 2-hydroxymuconate:特异性和机制研究的两个异构酶的晶体结构。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Subramanya HS Roper DI,爱抚Z,道森EJ,戴维斯GJ,威尔逊KS,威格利DB
酶ketonization 2-hydroxymuconate:特异性和机制研究的两个异构酶的晶体结构。
生物化学。1996年1月23日,35 (3):792 - 802。
- PubMed ID
-
8547259 (在PubMed]
- 文摘
-
5-Carboxymethyl-2-hydroxymuconate异构酶(CHMI)和4-oxalocrotonate tautomerase (4-OT)酶催化不饱和酮的异构化。他们共享一个共同的酶机制,尽管他们偏爱不同的基质。没有明显的序列之间的同源性酶。探讨分子机制和底物特异性的基础,我们已经确定了两种酶在高分辨率的晶体结构。4-OT hexameric,子单元与32对称排列。CHMI三聚物的,广泛的接触单元,其中包括二级结构元素。CHMI单体的核心有一个折叠类似4-OT二聚体,但二级结构元素,三倍轴周围形成子单元的接触是不同的两种酶。两种酶之间的最相似的地区是一个大口袋,提出了活性部位。酶似乎通过“单碱基”机制运作,和可能残留的角色在这个口袋中讨论这一观点的看法。最后,两种酶的底物特异性的分子基础。