晶体结构的4-oxalocrotonate tautomerase 2-oxo-3-pentynoate灭活的2.4一项决议:分析和对失活的机理和催化的影响。
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泰勒AB, Czerwinski RM,约翰逊WH Jr,惠特曼CP, Hackert毫升
晶体结构的4-oxalocrotonate tautomerase 2-oxo-3-pentynoate灭活的2.4一项决议:分析和对失活的机理和催化的影响。
生物化学。1998年10月20日,37 (42):14692 - 700。
- PubMed ID
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9778344 (在PubMed]
- 文摘
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的晶体结构4-oxalocrotonate tautomerase (4-OT)灭活活动定点不可逆抑制剂2-oxo-3-pentynoate 2.4 (2-OP)决心解决。酶共价修饰的结构在Pro-1结果2-oxo-3-pentenoate加合物几乎是重合的,自由酶和确认活性部位位于Pro-1周围疏水区域。结构都可以被描述为一个三聚物的二聚体,每一个二聚体由四股β褶板和两个反平行的阿尔法螺旋一侧。考试的结构也揭示了加合物和两个残基共价相互作用的活性部位。胍盐的ε和埃塔氮侧链Arg-39”从邻近的二聚体分别与c - 2交互羰基和一个颈- 1羧酸盐氧加合物而arg的侧链- 61”相同的二聚体颈- 1修改Pro-1与羧基双齿的方式。额外的交互2-oxo组的加合物是由两个命令中的一个水分子活性位点区域内。这些交互耦合的观察2-oxo-3-butynoate是一个更强有力的不可逆抑制剂4-oxalocrotonate tautomerase比2-OP表明Arg-39”,下令水分子极化的羰基2-OP促进一个迈克尔Pro-1和乙炔化合物之间的反应。晶体结构的基础上,提出了酶催化反应的机制。