的结构nucleotidylated组氨酸- 166的galactose-1-phosphate uridylyltransferase提供洞察磷酰基转移组。
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弗雷·韦德金德我,PA, Rayment我
的结构nucleotidylated组氨酸- 166的galactose-1-phosphate uridylyltransferase提供洞察磷酰基转移组。
生物化学。1996年9月10日,35 (36):11560 - 9。
- PubMed ID
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8794735 (在PubMed]
- 文摘
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Galactose-1-phosphate uridylyltransferase催化的反应与半乳糖1-phosphate UDP-glucose形成UDP-galactose和葡萄糖1-phosphate在正常细胞的新陈代谢。通过双驱替机理反应所得的特征的形成一个稳定的nucleotidylated组氨酸的中间体。介绍了制备uridylyl-enzyme复杂的晶体酶大肠杆菌及其后续由x射线晶体学结构的决心。精细结构的r因子为19.6%(65年和1.86年之间的数据分辨率),揭示了适度的活性构象变化而不活跃的人民运动联盟/ UDP-enzyme复杂之前报道[,J.E.弗雷,公共广播& Rayment, 34(1995)生物化学,11049 - 11061]。特别是,各自位置的运动联盟alpha-phosphoryl组相差大约4。定义良好的电子密度的nucleotidylated咪唑支持的存在之间的共价键Nε2亲核试剂和alpha-phosphorus人民运动联盟。守恒的氢键复合物之间166 Nδ1和羰基O 164提供正确东方亲核试剂和静电稳定带正电imidazolium nucleotidylation结果。氢键的侧链Gln 168 nonbridging磷酰氧的核苷酸中间出现uridylyl-enzyme复杂的形成和反应的关键。后者交互的重要性凸显,代谢疾病半乳糖血症的主要原因是相应的突变Gln Arg (Gln 188人)。 A comparison to other phosphohistidyl enzymes is described, as well as a revised model for the mechanism of the uridylyltransferase.