晶体反应途径的分析菌胶团ramigera生物合成硫解酶。
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Modis Y, Wierenga家乡
晶体反应途径的分析菌胶团ramigera生物合成硫解酶。
J杂志。2000年4月14日,297 (5):1171 - 82。
- PubMed ID
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10764581 (在PubMed]
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生物合成硫解酶催化的生物克莱森缩合两个乙酰辅酶a分子形成acetoacetyl-CoA。这是其中一个基本类别的碳骨架装配模式的第一步是在生物系统和在许多生物合成途径包括那些生成胆固醇,类固醇激素和酮体分子能量储存。高分辨率的晶体结构的四聚物的生物合成硫解酶的菌胶团ramigera测定(i)在缺乏活跃的站点配体,(ii)的辅酶a,和(3)从蛋白质晶体与乙酰辅酶a flash浸泡片刻后冷冻,酶的生物合成的底物反应。在后一种结构,中间被困:反应的酶被发现在Cys89乙酰化和乙酰辅酶a的分子活性位点的口袋里。比较三个新的结构和以前发表的两个硫解酶结构表明,乙酰化Cys89侧链的构象的小调整允许绑定的辅酶A和乙酰辅酶A采取相同的模式。邻近的乙酰基乙酰辅酶a的硫原子Cys378支持假设Cys378对质子交换两个步骤很重要的反应。乙酰化酶的硫酯氧原子点到一个oxyanion洞形成的氮原子Cys89 Gly380,从而促进缩合反应。乙酰辅酶a的硫酯氧原子之间的交互和His348助攻催化缩合步骤的硫酯氧原子稳定一个负电荷。乙酰辅酶a的结构绑定到硫解酶还强调了在催化重要性之间的氢键网络Cys89 Cys378,包括乙酰辅酶a的硫酯氧原子和延伸的催化基团通过酶分子表面相反。这种氢键网络不同酵母降解硫解酶,表明每个酶的催化性质可以由不同的氢键网络调制。