在复杂的生物合成硫解酶反应中间:晶体结构提供了新的见解的催化机理。
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Modis Y, Wierenga家乡
在复杂的生物合成硫解酶反应中间:晶体结构提供了新的见解的催化机理。
结构。1999年10月15日,7 (10):1279 - 90。
- PubMed ID
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10545327 (在PubMed]
- 文摘
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背景:硫解酶二聚的是无处不在的,形成一个大家庭或四聚物的酶与守恒的,面墙alphabetaalphabetaalpha催化领域。硫解酶可以降解功能,在脂肪酸的机会,或biosynthetically。生物合成硫解酶催化乙酰辅酶a的两个分子的生物克莱森缩合形成acetoacetyl-CoA。这是其中一个基本类别的碳骨架组装模式在生物系统和广泛的生物合成途径的第一步,包括那些生成胆固醇,类固醇激素和各种储能分子。结果:四聚物的晶体结构的生物合成硫解酶的菌胶团ramigera已经确定在2.0一项决议。结构包含一个引人注目的和小说的笼子形tetramerization主题,它允许对一些铰链运动的两个紧二聚体彼此。蛋白质晶体被浸泡片刻后瞬间冷冻与酶的底物,acetoacetyl-CoA。反应中间就困:酶四聚物在Cys89乙酰化,其活性部位的辅酶A分子绑定在每个口袋。结论:substrate-binding口袋的形状显示短链的基础酶的底物特异性。活性位点结构,特别是乙酰基共价连接的位置,允许一个更详细的反应机理提出了Cys378参与这两个步骤的反应。 The structure also suggests an important role for the thioester oxygen atom of the acetylated enzyme in catalysis.