X-ray-crystallographic研究beta-lactamase二世从蜡样芽胞杆菌0.35纳米的分辨率。
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萨顿BJ, Artymiuk PJ, Cordero-Borboa AE,小C,菲利普斯,韦利SG
X-ray-crystallographic研究beta-lactamase二世从蜡样芽胞杆菌0.35纳米的分辨率。
j . 1987年11月15日,248 (1):181 - 8。
- PubMed ID
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3124808 (在PubMed]
- 文摘
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晶体的beta-lactamase II (EC 3.5.2.6。从蜡样芽胞杆菌青霉素酶)与Cd (II)种植的自然锌(II)代数余子式和稳定与戊二醛交联。他们的空间群C2,细胞尺寸= 5.44 nm, b = 6.38 nm, c = 7.09 nm和β= 93.6度,和有一个分子不对称单位。交联晶体的衍射数据收集Cd(2)酶,酶蛋白和六重原子衍生物。电子密度图计算为0.35纳米的分辨率显示必要的Cd (II)三个组氨酸残基离子包围,一个半胱氨酸残基。谷氨酸残基的位置、修改的破坏活动(伊曼纽尔,Gagnon &韦利学生物化学(1986)。j . 233, 465 - 469),表明酶的活性部位的可能位置。两个小Cd (II)也位于网站不是必不可少的活动。酶蛋白的结构在这个决议似乎不同于Cd (II)的酶只在两个组氨酸残基的方向和半胱氨酸残基周围的金属离子。