1.85锌(II)的一项决议结构beta-lactamase从蜡样芽胞杆菌。
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Carfi A、E Duee Galleni M,团友JM, Dideberg O
1.85锌(II)的一项决议结构beta-lactamase从蜡样芽胞杆菌。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。1998年5月1日,54 (Pt 3): 313 - 23所示。
- PubMed ID
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9761898 (在PubMed]
- 文摘
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类B beta-lactamases广泛需要二价金属离子的酶的活动。结构的B类zinc-ion-dependent beta-lactamase从蜡样芽胞杆菌(BCII)精制分辨率1.85 cryocooled晶体上使用收集的数据(100 K)。B .仙人掌的酶的分子质量24 946 Da,并入beta-sandwich与螺旋结构外部的面孔。活性部位位于槽运行两个β褶板[Carfi et al。(1995)。EMBO j . 14, 4914 - 4921]。100 K的高分辨率BCII结构显示了一个完全和一个部分占领锌网站。锌离子在完全占领的网站(催化锌)是协调三个组氨酸和一个水分子。3.7第二个锌离子是在从第一个协调组氨酸,半胱氨酸,天冬氨酸和一个未知的分子(最有可能的碳酸盐离子)。在b .仙人掌锌beta-lactamase第二金属离子亲和低pH值的结晶(Kd = 25毫米,293 K;[鲍德温et al。(1978)。物化学。 J. 175, 441-447] and the dissociation constant of the second zinc ion was thus apparently decreased at the cryogenic temperature. In addition, the structure of the apo enzyme was determined at 2.5 A resolution. The removal of the zinc ion by chelating agents causes small changes in the active-site environment.