结构效应的活性位点突变半胱氨酸在蜡样芽胞杆菌丝氨酸zinc-beta-lactamase。
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Chantalat L, Duee E, Galleni M,团友JM, Dideberg O
结构效应的活性位点突变半胱氨酸在蜡样芽胞杆菌丝氨酸zinc-beta-lactamase。
蛋白质科学。2000年7月,9 (7):1402 - 6。
- PubMed ID
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10933508 (在PubMed]
- 文摘
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Beta-lactamases参与细菌耐药性。metallo-enzyme类的成员,现在发现在许多致病菌,因此正成为主要的临床重要性。尽管Zn-beta-lactamase x射线结构的可用性的作用机制仍不清楚。一个令人费解的观察是存在的一个或两个活性部位的锌。帮助在评估beta-lactam水解中锌含量的作用,替代的Ser zinc-liganding残渣Cys168 Zn-beta-lactamase从蜡样芽胞杆菌菌株569 /小时/ 9进行:突变体酶mono-Zn形式(C168S)是不活跃的,但活跃在di-Zn形式。mono-Zn形式的C168S突变体的结构已经确定在1.85一项决议。Ser168占有相同的地位Cys168野生型酶。残留的蛋白质主要受到Asp90-Arg91和His210突变的影响。活动的一个关键因素mono-Zn物种之间的距离Asp90和锌离子,控制Arg91: Asp90损害催化的轻微的运动。进化的一个大型超科包括Zn-beta-lactamases表明他们可能并不是所有的共享相同的机制。