精制的鸟嘌呤核苷酸复合物晶体结构从大肠杆菌adenylosuccinate合成酶。
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波兰BW,侯Z,布鲁斯C,弗洛姆HJ Honzatko RB
精制的鸟嘌呤核苷酸复合物晶体结构从大肠杆菌adenylosuccinate合成酶。
J生物化学杂志。1996年6月28日,271(26):15407 - 13所示。
- PubMed ID
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8663109 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌与guanosine-5 adenylosuccinate合成酶的结构”——三磷酸(β,gamma-imido)和guanosine-5 -三磷酸(β,gamma-methylene)的存在和缺乏Mg2 +被精炼r个因子低于0.2对数据名义2.7解决。Asp333合成酶氢键的环外的2-amino和内环的N1团体鸟嘌呤核苷酸的基地,而Ser414和骨干的羟基酰胺6-oxo Lys331氢键的位置。Lys331和Pro417包的侧链与相反的鸟嘌呤核苷酸基础。鸟嘌呤核苷酸的合成酶不承认N7位置和核糖组。电子密度的guanine-5”——三磷酸(β,gamma-imido)复杂的混合物是一致的三磷酸核苷及其水解二磷酸核苷绑定到活性部位。基础、核糖和alpha-phosphate位置重叠,但beta-phosphates占领不同的结合位点。绑定的guanosine-5”——三磷酸(β,gamma-methylene)的活性部位是比得上guanosine-5的-三磷酸(β,gamma-imido)。没有电子密度,然而,对于相应的二磷酸核苷是观察。此外,电子密度绑定Mg2 +缺席在这些核苷酸复合物。鸟嘌呤核苷酸合成酶的复合物与其他GTP-binding蛋白质复合物和国内生产总值的初步结构复杂,小鬼,Mg2 +,琥珀酸合成酶。 The enzyme, under conditions reported here, does not undergo a conformational change in response to the binding of guanine nucleotides, and minimally IMP and/or Mg2+ must be present in order to facilitate the complete recognition of the guanine nucleotide by the synthetase.