精制晶体结构的beta-lactamase枸橼酸杆菌属freundii表明beta-lactam水解机制。
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Oefner C, D奇,戴利JJ, Gubernator K,查娜RL,海因策,Hubschwerlen C,温克勒颗
精制晶体结构的beta-lactamase枸橼酸杆菌属freundii表明beta-lactam水解机制。
自然。1990年1月18日,343 (6255):284 - 8。
- PubMed ID
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2300174 (在PubMed]
- 文摘
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Beta-Lactamases (EC 3.5.2.6,青霉素酶)是一个家庭的酶保护细菌免受致命的影响细胞壁的合成青霉素,头孢菌素和相关抗生素制剂,通过水解beta-lactam抗生素生物活性化合物。因此,他们的生产可以大大有助于临床抗生素耐药性问题。三类beta-lactamases——A、B和C,已确定的基础上,其氨基酸序列;B类beta-lactamases近年,显然是不同于A和C beta-lactamases的成员,都含有一种活性部位丝氨酸残基参与的形成与beta-lactam酰基酶在催化底物。预测,C类beta-lactamases与D分享共同的结构特点,D-carboxypeptidases beta-lactamases和类,进一步,建议类和C类beta-lactamases有相同的进化起源与其他beta-lactam目标酶。我们报告类的精制三维结构C beta-lactamase从柠檬酸杆菌属freundii 2.0 a分辨率并确认预测结构相似。酰基酶形成的精细结构与monobactam抑制剂aztreonam 2.5 a分辨率定义了酶的活性部位,随着分子模拟,表明beta-lactam水解机制。这导致了假设在催化酪氨酸150功能作为一般基地。