x射线结构分析和晶体细化lumazine合成酶的超嗜热菌Aquifex aeolicus 1.6一项决议:热稳定性的决定因素显示从结构比较。
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张X,专职阿訇W,费舍尔M,巴彻,Ladenstein R
x射线结构分析和晶体细化lumazine合成酶的超嗜热菌Aquifex aeolicus 1.6一项决议:热稳定性的决定因素显示从结构比较。
J杂志。2001年3月9日,306 (5):1099 - 114。
- PubMed ID
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11237620 (在PubMed]
- 文摘
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表达式的开放阅读框优化6 7-dimethyl-8-ribityl-lumazine hyperthermophilic合酶的细菌Aquifex aeolicus合成了大肠杆菌和大肠杆菌表达的重组菌株的15%左右。重组蛋白的纯化是热处理和凝胶过滤。蛋白质结晶的立方空间群I23与细胞尺寸= b = c = 180.8, 1.6和衍射数据收集决议。分子结构是解决替换使用lumazine合酶从枯草芽孢杆菌作为搜索模型。答:aeolicus酶的结构精细分辨率为1.6。60相同的子单元的球形蛋白质由严格的532年二十面体对称。子单元折叠密切相关的枯草芽孢杆菌酶(rmsd 0.80)。极耐热性的从A . aeolicus lumazine合成酶的熔化温度119.9度c相比其他二十面体和pentameric lumazine合成酶,A . aeolicus酶可及表面最大的残留物和最小的表面由疏水残基。它也有最多的离子对每单元。分别为两个离子对网络涉及两个三个,叠加精氨酸残基在连接相邻的子单元承担不同的角色。研究结果表明优化的影响疏水和离子的接触获得耐热性。