三元的2.0 x射线结构复杂的8-dihydro-6-hydroxymethylpterinpyrophosphokinase从大肠杆菌ATP和底物类似物。
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如今DK, Achari萨默斯,科比PK,罗斯蒙德J,斯科特•DL钱伯尼斯约
三元的2.0 x射线结构复杂的8-dihydro-6-hydroxymethylpterinpyrophosphokinase从大肠杆菌ATP和底物类似物。
2月。1999年7月30日,456(1):调查。
- PubMed ID
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10452528 (在PubMed]
- 文摘
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7的x射线晶体结构,8-dihydro-6-hydroxymethylpterinpyrophosphokinase (PPPK)三元复杂的ATP和蝶呤模拟解决了2.0决议,给予,首次详细信息PPPK / ATP分子间的相互作用以及随之而来的构象变化。第一个100 158残渣残留肽包含betaalpha betabeta alphabeta图案出现在一些其他的蛋白质包括核苷二磷酸激酶。比较序列的一个广泛的原核和真核物种确认保护PPPK低活性部位,表明这个新创叶酸生物合成途径酶的值作为一个潜在的目标发展的新型广谱抗感染药物。