1.8儿茶酚1的晶体结构,2-dioxygenase揭示了一种新型疏水单元链接器螺旋拉链。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
审查兆瓦,黑轮DH
1.8儿茶酚1的晶体结构,2-dioxygenase揭示了一种新型疏水单元链接器螺旋拉链。
结构。2000年4月15日,8 (4):429 - 40。
- PubMed ID
-
10801478 (在PubMed]
- 文摘
-
背景:Intradiol加双氧酶催化转化的关键的开环一步制备柠檬酸循环中间体的衍生品。2-CTDs儿茶酚1,2-dioxygenases(1)有一个基本的设计结构,为每个单体一个催化非血红素铁离子,这是(alphaFe (3 +)) (2)。这是与典型的intradiol加双氧酶protocatechuate 3 4-dioxygenase (3 4-PCD),形式更多样的寡聚物,如(alphabetaFe (3 +)) (2)。结果:1的晶体结构,不动杆菌sp 2-CTD。ADP1 (Ac 2-CTD)是解决单一同形替换和精炼到2.0一项决议。酶的结构与儿茶酚和4-methylcatechol也在1.9和1.8的决议决定,分别。而铁配体的特点相似,Ac 1, 4-PCDs 2-CTD不同于3日在只有一个单元用于时尚每个活性部位腔。此外,小说的斜拉链,从每个单元组成的5氨基端螺旋,形成分子二聚体轴。两个磷脂被意外发现绑定在一个8 x 35一个疏水沿轴的隧道。结论:螺旋拉链域交流1日2-CTD没有等价的其他已知结构的蛋白质。序列分析表明,域是一个常见的主题的所有成员1,2-CTD家庭。 Complexes with catechol and 4-methylcatechol are the highest resolution complex structures to date of an intradiol dioxygenase. Furthermore, they confirm several observations seen in 3,4-PCDs, including ligand displacement upon binding exogenous ligands. The structures presented here are the first of a new family of intradiol dioxygenases.