大肠杆菌BtuF和绑定的结构同源ATP结合盒转运体。
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波尔斯埃尔,洛克KP,李,里斯
大肠杆菌BtuF和绑定的结构同源ATP结合盒转运体。
《美国国家科学院刊S a . 2002年12月24日,99 (26):16642 - 7。Epub 2002 12月10。
- PubMed ID
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12475936 (在PubMed]
- 文摘
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细菌绑定protein-dependent ATP结合盒(ABC)转运蛋白促进必需营养素的吸收。大肠杆菌BtuF的晶体结构,蛋白质,维生素B12,并将其绑定到的周质的表面ABC转运蛋白BtuCD,揭示了一个bi-lobed褶皱像高铁色素的结合蛋白FhuD。B12势必在深裂”——“构象形成于两叶BtuF之间的接口。稳定和BtuF之间复杂BtuCD(化学计量BtuC2D2F)是形成体外和建模使用单独的晶体结构。两个表面谷氨酸BtuF可能与精氨酸残基上的周质的表面BtuCD运输车。这些谷氨酸和精氨酸残基是守恒的结合蛋白和ABC转运蛋白调节铁和维生素B12吸收,这表明他们可能有一个角色在对接和构象变化的传播。