晶体结构的BtuF periplasmic-binding蛋白质维生素B12建议减少功能重要的配体结合蛋白流动。
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Karpowich NK,史密斯黄HH, PC,摩根富林明狩猎
晶体结构的BtuF periplasmic-binding蛋白质维生素B12建议减少功能重要的配体结合蛋白流动。
J生物化学杂志。2003年3月7日,278 (10):8429 - 34。Epub 2002年12月4。
- PubMed ID
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12468528 (在PubMed]
- 文摘
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BtuF是周质的结合蛋白(PBP)维生素B12运输车BtuCD,腺苷的盒式磁带(ABC)的成员运输机总科的跨膜泵。我们已经确定晶体结构的大肠杆菌BtuF apo状态3.0决议和维生素B12绑定在2.0决议。BtuF的结构类似于FhuD和TroA是由两个α/β域由一条刚性阿尔法螺旋连接起来。在“——”或维生素B12势必构象在酸性座落于这些领域之间的间隙。c端域股份结构同源性B12-binding域见于多种酶。相同的这个领域与表面相反的表面BtuF B12当比较配体结构和相应的酶,这一变化可能是造成阻塞的脸,通常与这个领域——构象的维生素B12 BtuF。没有明显pseudo-symmetry BtuF域在其侧面的表面性质B12结合位点即使假定交通站点之前报道的晶体结构BtuCD位于一个intersubunit接口与2倍对称。解除阿尔法螺旋的c端域BtuF似乎部分构象变化涉及一般增加在这一领域的流动人群的结构与B12-bound相比结构。这个螺旋位于表面上可能与BtuC交互,解除的螺旋约束力BtuC可能导致释放B12运输腔。此外,这一领域的高机动免费BtuF可以提供后续的熵的驱动力释放BtuF必须完成运输周期。