Beta-lactamase地衣芽孢杆菌749 / C 2的一项决议。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Moews PC,小诺克斯,Dideberg O,查理尔P,团友JM
Beta-lactamase地衣芽孢杆菌749 / C 2的一项决议。
蛋白质。1990;7 (2):156 - 71。
- PubMed ID
-
2326252 (在PubMed]
- 文摘
-
两种晶体形式(A和B)的29500 Da甲级beta-lactamase(青霉素酶)从地衣芽孢杆菌749 / C已经研究了结晶学。b形式结构的晶体已经解决了一项决议,起始模型,这是一个3.5结构从一种形式获得晶体。beta-lactamase有α+β结构11螺旋线和5 beta-strands看到还在青霉素的目标DD-peptidase链霉菌属R61。两个分子的原子参数的不对称单元被模拟退火2.0决议精制。R因子是0.208 27330年数据大于3σ(F),与水分子排除在模型。催化ser - 70是一个螺旋的n端和内氢键守恒的赖氨酸- 73的距离。还与赖氨酸- 73交互asn - 132和守恒的glu - 166,这是一个潜在的灵活helix-containing循环。beta-lactam基质的结构显示的绑定是通过与赖氨酸- 234,用力推- 235,守恒beta-strand肽和阿拉巴马州- 237,这是反平行的beta-lactam acylamido的联系;附近的一个暴露腔asn - 170存在acylamido取代基。clavulanate-type抑制剂的活性双键可能与参数- 244第四beta-strand交互。 A very similar binding site architecture is seen in the DD-peptidase.