Beta-lactamase地衣芽孢杆菌749 / C。细化水化的分辨率和分析。
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小诺克斯,Moews电脑
Beta-lactamase地衣芽孢杆菌749 / C。细化水化的分辨率和分析。
J杂志。1991年7月20日,220 (2):435 - 55。
- PubMed ID
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1856867 (在PubMed]
- 文摘
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的晶体和分子结构类beta-lactamase(青霉素酶)的地衣芽孢杆菌749 / C精制2 x射线衍射数据的决议。27330年数据与F大于或等于3σ(F), R因子是0.15;30090年的数据,R = 0.16。估计协调误差是0.15。在最后的模型中,共价键的偏差,从理想的角度是0.012和2.2度,分别。29500道尔顿的模型包括两个分子的不对称单位空间群P2(1), 484个水分子和阴离子两个四面体缓冲区。覆盖两个蛋白质分子结果的均方根差0.17和0.41α碳原子和原子,分别。26个水分子属于0.25匹配的水分子与第二个蛋白质分子。把3的活性Ser70(10)螺旋的N末端长阿尔法螺旋(72 - 83)。penicillin-binding站点附近这个螺旋包含至少7个水分子。 Upon penicillin entry, a water molecule in the oxyanion hole, hydrogen-bonded between the N terminus of helix (80-83) and beta-strand (230-238), would be displaced by the oxygen atom of the beta-lactam carbonyl group. An unexpelled molecule of water is proposed to be the catalytic water required for penicillin hydrolysis. The water is hydrogen-bonded to Glu166, a conserved residue in all beta-lactamases, and it lies 3 A from the alpha-face of a previously modeled penicillin. The position of the water-Glu166 pair is stabilized in the active site by a cis peptide bond at Pro167.