催化反应的机制mandelate消旋酶。2。在2.5 a分辨率:晶体结构的mandelate消旋酶活性位点的识别和可能的催化残基。
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Neidhart DJ,豪厄尔PL Petsko GA,权力VM,李RS,肯扬GL, Gerlt农协
催化反应的机制mandelate消旋酶。2。在2.5 a分辨率:晶体结构的mandelate消旋酶活性位点的识别和可能的催化残基。
生物化学。1991年9月24日,30 (38):9264 - 73。
- PubMed ID
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1892834 (在PubMed]
- 文摘
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mandelate晶体结构的消旋酶(MR)已经解决了在3.0 a分辨率由多个同形替换,随后精炼对x射线衍射数据2.5 a分辨率使用分子动力学优化(XPLOR)和约束最小二乘的优化(PROLSQ)。目前这种结构的晶体r因子为18.3%。先生是由两个主要结构域和一个第三,小,c端域。n端结构域有一个α+β拓扑组成的三股反平行的β褶板反平行的四个α螺旋束紧随其后。中央域是一个单独的伤口并行α/ beta-barrel由八个中央链的β褶板和七个阿尔法螺旋。c端域包含一个不规则l型循环与几个短的部分反平行的β褶板和两个短的阿尔法螺旋。这个c端域之间的连接部分覆盖的主要领域和占据了一个地区的中央域由一个八阿尔法螺旋在所有其他已知平行α/ beta-barrels除了muconate桶域内酯化酶(高盛(标定)。奥利,d . L。&施泰茨,t·a·J·摩尔(1987)。杂志。194年,143年)的整体多肽折叠和氨基酸序列是惊人地相似的[Neidhart, d J。先生肯扬,g . L。Gerlt, j。& Petsko g . a .(1990)自然347 692]。另外,晶体结构显示,像初速,先生是紧密的八聚物相同的子单元。 The active site of MR is located between the two major domains, at the C-terminal ends of the beta-strands in the alpha/beta-barrel domain. The catalytically essential divalent metal ion is ligated by three side-chain carboxyl groups contributed by residues of the central beta-sheet. A model of a productive substrate complex of MR has been constructed on the basis of difference Fourier analysis at 3.5-A resolution of a complex between MR and (R,S)-p-iodomandelate, permitting identification of residues that may participate in substrate binding and catalysis. The ionizable groups of both Lys 166 and His 297 are positioned to interact with the chiral center of substrate, suggesting that both of these residues may function as acid/base catalysts.(ABSTRACT TRUNCATED AT 400 WORDS)