一种碱金属离子在dialkylglycine脱羧酶的活性位点结构尺度依赖的开关。
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Hohenester E,凯勒JW, Jansonius约
一种碱金属离子在dialkylglycine脱羧酶的活性位点结构尺度依赖的开关。
生物化学。1994年11月22日,33 (46):13561 - 70。
- PubMed ID
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7947767 (在PubMed]
- 文摘
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吡哆醛的5 ' -phosphate-dependent酶dialkylglycine脱羧酶(DGD)激活K +和Rb +离子,而李+和Na +离子抑制。碱金属离子的结合位点接近活性部位(网站1)被发现在DGD的晶体结构,和一个交换的Na + K +这个网站被证明影响两个活性位点残基的构象(托尼,m D。Hohenester E。考恩,s W。& Jansonius j . n .(1993)科学261年,756 - 759]。我们调查的影响,碱金属离子DGD活动与已经确定DGD的2.8分辨率晶体结构与李+和Rb +绑定网站1。由于弱散射的李+离子,其位置必须使用小分子结构的信息建模。与李+ DGD结构的比较,Na +, K +和Rb +绑定网站1揭示了一个惊人的活性位点结构和酶活性之间的相关性。李小,抑制离子+和Na +通过更换两个protein-derived较大的配体,激活离子K +和Rb +单个水分子。这两个结构之间切换的启动活跃的和不活跃的酶,包括共同重新定位的活性位点残基Ser80 Tyr301和一个小变化的四级结构DGD四聚物。必不可少的一个重要的角色K +离子在代数余子式绑定和催化地主管活性部位的组织结构提出了。与Rb DGD的结构+绑定网站1,第二个Rb +离子部分地取代了结构性Na +离子在金属表面结合位点2 DGD分子,没有显著改变蛋白质结构。 In contrast to Na+, the Rb+ ion is bound with unfavorable geometry, and it is proposed that the rigid site 2 structure results in a pronounced selectivity for Na+ ions.