结构和机理的分析两个精吡哆醛phosphate-dependent dialkylglycine脱羧酶的酶的晶体结构。
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托尼博士Hohenester E,凯勒JW, Jansonius约
结构和机理的分析两个精吡哆醛phosphate-dependent dialkylglycine脱羧酶的酶的晶体结构。
J杂志。1995年1月13日,245 (2):151 - 79。
- PubMed ID
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7799433 (在PubMed]
- 文摘
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两个精致的结构,不同的碱金属离子含量、双官能,吡哆醛phosphate-dependent酶dialkylglycine脱羧酶(DGD)详细介绍。酶是一种α4四聚物,建立的二聚体,二聚体,与亚基分子量46.5 kDa。DGD的褶皱是类似于天冬氨酸转氨酶,omega-amino酸氨基转移酶和酪氨酸phenol-lyase。有两个结构对碱金属离子结合位点。DGD钾在站点1(活性部位附近)和钠在网站2(表面的分子)精制针对2.6分辨率数据(r因子= 17.6%),与DGD钠2.1两个站点已经精炼对分辨率数据(r因子= 17.8%)。站点1的距离到活动网站占的依赖酶活性在钾离子,并观察到活性位点结构变化引起的离子交换在这个网站解释活动的抑制钠。DGD催化脱羧dialkylglycine物种和l -氨基酸在其正常的催化循环的转氨作用。DGD是适度的活性位点结构同源的天冬氨酸转氨酶,这只催化转氨作用;的差异和相似之处为DGD-catalyzed反应提供机械的指导方针。模型L-isovaline和丙氨酸外部醛亚胺中间体建议机制内的脱羧和转氨作用反应可以完成单一的活性部位。 Decarboxylation is proposed to be at least partially catalyzed by stereoelectronic activation of the C alpha-carboxylate bond achieved by orienting this bond perpendicular to the plane of the pyridinium ring in the dialkylglycine external aldimine intermediate. Transamination is proposed to be catalyzed by a similar effect on the C alpha-H bond of the L-amino acid external aldimine intermediate, combined with general base catalysis provided by Lys272, in analogy to the mechanism of aspartate aminotransferase.