dialkylglycine脱羧酶抑制剂复合物的晶体结构。
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Malashkevich VN磨P,凯勒JW, Jansonius约,托尼
dialkylglycine脱羧酶抑制剂复合物的晶体结构。
J杂志。1999年11月19日,294 (1):193 - 200。
- PubMed ID
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10556038 (在PubMed]
- 文摘
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四个抑制剂复合物的晶体结构dialkylglycine脱羧酶的报道。酶不接受域关闭,天冬氨酸转氨酶,抑制剂具有约束力。两个活性部位构象曾被观察到在以前的结构,在碱金属离子不同内容,和两个活性部位构象已被证明在溶液中当一个单一类型的金属离子共存。没有迹象表明共存的矫形器在结构或在报道之前报道的结构,观察到的构象是预期基于钾在酶的存在。因此,尽管两个活性部位溶液中的构象共存,一个构象,对应于更积极的酶,主要见于水晶。1-aminocyclopropane-1-carboxylate绑定在活性部位的结构显示了磷酸吡哆醛醛亚胺双键的代数余子式完全辅酶环的平面,而Calpha-CO2(-)键是接近它。这提供了一个解释观察到的缺乏与这个氨基酸脱羧反应。羧酸盐组1-aminocyclopropane-1-carboxylate和5 ' -phosphopyridoxyl-2-methylalanine与Ser215和Arg406之前提出。这说明了选择绑定的结构模式,构成基质抑制,发生脱羧半反应。d和l-cycloserine绑定到活性部位的结构表明,l-isomer deprotonated C(α),大概由Lys272, d-isomer不是。 This difference explains the approximately 3000-fold greater potency of the l versus the d-isomer as a competitive inhibitor of dialkylglycine decarboxylase.