chorismate裂合酶的晶体结构显示一个新的折叠和严格保留产品。
文章的细节
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引用
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加拉格尔DT,梅休M,霍尔顿MJ,霍华德,Kim KJ Vilker六世
chorismate裂合酶的晶体结构显示一个新的折叠和严格保留产品。
蛋白质。2001年8月15日,44(3):304 - 11所示。
- PubMed ID
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11455603 (在PubMed]
- 文摘
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酶chorismate裂合酶(CL)催化丙酮酸的去除chorismate生产苯甲酸4-hydroxy辅酶q通道(4 hb)。在大肠杆菌,CL是单体的,164残留。我们已经确定CL产品复杂晶体结构的重原子方法和报告的结构为1.4 a分辨率完全活跃双Cys-to-Ser突变体和野生型为2.0 a分辨率。褶皱涉及到6-stranded反平行的β褶板没有生成螺旋线和小说的连接。产品内部约束,毗邻表,由两个主链酰胺极性团体协调和埋侧链的Arg 76, Glu 155。4 hb与溶剂在很大程度上疏水环境完全隔离在两个helix-turn-helix循环。广泛的产品绑定与生化测量缓慢的观察是一致的产品发布和10倍强绑定产品比基质。衬底绑定活动病原产品发布显然需要这些active-site-covering循环的重排。影响高产品绑定的生物功能被认为是独特的细胞4 hb的作用,这是由细胞质CL但使用hb octaprenyltransferase膜结合酶4。