晶体结构的释放和aminooxyacetate-bound大肠杆菌gamma-aminobutyrate转氨酶。
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刘W,彼得森PE、卡特RJ,周X,兰斯顿。是的,费舍尔AJ,托尼
晶体结构的释放和aminooxyacetate-bound大肠杆菌gamma-aminobutyrate转氨酶。
生物化学。2004年8月31日,43 (34):10896 - 905。
- PubMed ID
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15323550 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌的x射线晶体结构gamma-aminobutyrate转氨酶释放和绑定到抑制剂aminooxyacetate报道。酶结晶硫酸铵溶液的P3(2) 21空间群与四聚物的不对称单元。衍射数据收集2.4决议unliganded酶和1.9的决议aminooxyacetate复杂。酶的总体结构类似于其他转氨酶小组第二的酶。gamma-aminobutyrate转氨酶的作用于伯胺基板(gamma-aminobutyrate)在第一个半反应和alpha-amino酸在第二提出由Glu211的存在,使其侧链羧酸盐交替之间的交互与伯胺Arg398半反应和另一个结合位点alpha-amino酸半反应,在衬底alpha-carboxylate Arg398绑定。的特异性底物侧链上的羧基的存在主要是由于Arg141,但还需要大量当地主链相对于结构同源重组酶dialkylglycine脱羧酶,它是专门针对小烷基侧链。没有iron-sulfur集群中发现的细菌酶被发现的猪酶[Storici, P。De Biase D。之旅,F。布鲁诺,S。Mozzarelli,。Peneff C。西尔弗曼,r . B。Schirmer, t(2004)生物。 Chem. 279, 363-73.]. The binding of aminooxyacetate causes remarkably small changes in the active site structure, and no large domain movements are observed. Active site structure comparisons with pig gamma-aminobutyrate aminotransferase and dialkylglycine decarboxylase are discussed.