diaminopelargonic酸合酶的晶体结构:进化pyridoxal-5“-phosphate-dependent酶之间的关系。
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吉布森Kack H, Sandmark J, K,施耐德G, Lindqvist Y
diaminopelargonic酸合酶的晶体结构:进化pyridoxal-5“-phosphate-dependent酶之间的关系。
J杂志。1999年8月27日,291 (4):857 - 76。
- PubMed ID
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10452893 (在PubMed]
- 文摘
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diaminopelargonic酸合酶的三维结构,维生素B6-dependent酶在生物素生物合成的途径,已经决心1.8 x射线结晶学的决议。结构解决了多波长反常衍射技术使用水晶derivatized与汞离子。蛋白质模型精制结晶R值的17.5% (R——22.6%)。每个酶亚基包括两个领域,一个大域(残留50 - 329)主要包含seven-stranded平行β褶板,阿尔法螺旋包围,和一个小领域包括残留1-49和330 - 429。两个子单元,由non-crystallographic相关双晶体,形成homodimeric分子,其中包含两个相等的活跃的网站。Pyridoxal-5磷酸必然的一个亚基的间隙形成的两个域和大域的第二单元。酶的辅助因子是固定不变的侧链的共价键Lys274残留。磷酸基与主链的氮原子的侧链Ser113,位于N a螺旋的终点站。吡啶氮形成氢键的侧链Asp245不变的残渣。电子密度相应金属离子,最有可能Na(+),被发现在一个急转弯的表面的酶。 Structure analysis reveals that diaminopelargonic acid synthase belongs to the family of vitamin B6-dependent aminotransferases with the same fold as originally observed in aspartate aminotransferase. A multiple structure alignment of enzymes in this family indicated that they form at least six different subclasses. Striking differences in the fold of the N-terminal part of the polypeptide chain are one of the hallmarks of these subclasses. Diaminopelargonic acid synthase is a member of the aminotransferase subclass III. From the structure of the non-productive complex of the holoenzyme with the substrate 7-keto-8-aminopelargonic acid the location of the active site and residues involved in substrate binding have been identified.