小学和荧光假p-hydroxybenzoate羟化酶的三级结构研究。隔离和对齐CNBr肽;黄素腺嘌呤二核苷酸蛋白质的相互作用。
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Hofsteenge J, Vereijken JM, Weijer WJ Beintema JJ, Wierenga RK,德伦斯J
小学和荧光假p-hydroxybenzoate羟化酶的三级结构研究。隔离和对齐CNBr肽;黄素腺嘌呤二核苷酸蛋白质的相互作用。
12月。1980欧元;113 (1):141 - 50。
- PubMed ID
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6780352 (在PubMed]
- 文摘
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p-Hydroxybenzoate羟化酶的荧光假包含六个甲硫氨酸残基,其中一个是氨基端。CNBr乳沟五肽后,从13到158残留的长度,和自由高丝氨酸被重复凝胶过滤分离和纯化。推导了CNBr对齐的碎片从0.25纳米电子密度图和序列数据。孤立的片段占整个多肽链。氨基酸序列的多肽链的氨基端季度确定。x射线结果与序列数据绑定的细节的时尚。AMP一半被绑定到一个βαβ脱氢酶的单位类似发现。氢键之间存在蛋白质和ribityl残渣和异咯嗪环。此外,氨基端氨基酸序列之间的同源性被发现p-hydroxybenzoate羟化酶和另一个酶含有时尚,即分子酸氧化酶。这一发现表明单核苷酸绑定褶皱的存在N末端的后者。