晶体结构的简化型p-hydroxybenzoate羟化酶精制2.3一项决议。
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范德朗Schreuder哈,JM, Swarte MB,石灰KH,假日,德伦斯J
晶体结构的简化型p-hydroxybenzoate羟化酶精制2.3一项决议。
蛋白质。1992年10月,14 (2):178 - 90。
- PubMed ID
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1409567 (在PubMed]
- 文摘
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酶的晶体结构的简化型p-hydroxybenzoate羟化酶的荧光假单胞菌,其衬底p-hydroxybenzoate包裹着,已经获得的蛋白质x射线晶体学。晶体的形成是由浸泡晶体氧化es复杂的真空NADPH母液中含有300 - 400毫米。晶体的快速漂白表示减少enzyme-bound时尚的NADPH。这是证实了单晶光谱学。2.3 x射线数据被收集在振荡电影使用发电机旋转阳极x射线源。数据处理和减少后,约束最小二乘优化使用结构的氧化es 1.9复杂作为起始模型,11394年取得了14.8%的晶体r因子反映。减少复杂的最终模型包含3098个蛋白质原子,时尚分子,衬底p-hydroxybenzoate和322年溶剂分子。氧化和减少的结构形式的es复杂被发现是非常相似的。所有原子之间结构的均方根误差为0.38。黄素环几乎完全平面在最后的模型,虽然它被允许在细化弯曲或扭曲。 The observed angle between the benzene and the pyrimidine ring is 2 degrees. This value should be compared with observed values of 10 degrees for the oxidized enzyme-substrate complex and 19 degrees for the enzyme-product complex. The position of the substrate is virtually unaltered with respect to its position in the oxidized enzyme. No trace of a bound NADP+ or NADPH molecule was found.