Phe161 p-hydroxybenzoate羟化酶和Arg166变体。NADPH识别和结构稳定性的影响。
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Eppink MH, Bunthol C, Schreuder哈,效力过WJ
Phe161 p-hydroxybenzoate羟化酶和Arg166变体。NADPH识别和结构稳定性的影响。
2月。1999年1月29日,443 (3):251 - 5。
- PubMed ID
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10025942 (在PubMed]
- 文摘
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Phe161和Arg166 p-hydroxybenzoate羟化酶的荧光假单胞菌属于一种新发现的序列基序在黄素蛋白羟化酶与假定的双重职能在时尚和NADPH绑定[1]。更详细地研究他们的角色,Phe161和Arg166选择性地改变了定点诱变。F161A和F161G催化地主管酶,而贫穷的亲和力NADPH。R166K的催化性质类似于本机酶。R166S R166E显示受损NADPH绑定和R166E已经失去了时尚结合的能力。2.2衬底F161A复合体的晶体结构是不可区分的原生酶,除了小变化的突变。2.0衬底R166S复合体的晶体结构表明Arg166提供之间的亲密接触是很重要的时尚绑定域和底物结合域的偏移。提出这种互动是至关重要的结构稳定性和焦磷酸的识别NADPH的一部分。