晶体结构的N-acetylornithine氨甲酰基转移酶从黄定:小说在新精氨酸酶生物合成途径中发现几个真细菌。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
史D, Morizono H,于X,罗斯L, Caldovic L, Allewell NM, Malamy MH, Tuchman M
晶体结构的N-acetylornithine氨甲酰基转移酶从黄定:小说在新精氨酸酶生物合成途径中发现几个真细菌。
生物化学杂志。2005年4月15日;280 (15):14366 - 9。Epub 2005年2月24日。
- PubMed ID
-
15731101 (在PubMed]
- 文摘
-
我们已经确定了在黄定小说N-acetylornithine氨甲酰基转移酶,取代鸟氨酸氨甲酰基转移酶轮唱的精氨酸生物合成途径的几个真细菌。蛋白质的晶体结构的存在和没有反应的产品,N-acetylcitrulline,测定。这个新家庭的氨甲酰基转移酶缺乏DxxSMG图案的特点是所有鸟氨酸氨甲酰基转移酶(OTCases)和包含一个小说脯氨酸循环形成活性部位的一部分。N-acetylornithine的特异性是授予通过氢键与残留在脯氨酸循环通过水分子通过疏水相互作用与残留物从邻80的,120的,脯氨酸循环。这部小说蛋白质结构的合理设计提供了一个起点特定类似物可能是有用的在打击人类和植物病原体利用acetylornithine氨甲酰基转移酶而不是鸟氨酸氨甲酰基转移酶。