人工补组件c1的丝氨酸蛋白酶链。溴化氰乳沟和n端序列的片段。
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卡特PE,邓巴B, Fothergill我
人工补组件c1的丝氨酸蛋白酶链。溴化氰乳沟和n端序列的片段。
j . 1983 12月1;215 (3):565 - 71。
- PubMed ID
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6362661 (在PubMed]
- 文摘
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人工补组件c1是由传统的沉淀方法从新鲜血液净化和色谱法。单链的发酵菌形式与C1r激活处理。减少和carboxymethylation然后允许轻链和重链上分离DEAE-Sepharose CL-6B 8 M-urea。液相测序的轻链确定50 n端残留。CNBr-cleavage碎片的轻链被在凝胶渗透和反相高压液相色谱分离列。氨基端测序这些片段确定138残留的顺序,给188残留约75%的光链。beplayapp7这些8序列可以很容易与其他丝氨酸蛋白酶的氨基酸序列。典型的丝氨酸蛋白酶活性部位残留在c1显然是守恒的,和specificity-related substrate-binding口袋是天冬氨酸的侧链,如胰蛋白酶,符合c1的蛋白水解作用对C4精氨酸残基。有点令人惊讶的是,当c1序列与补子组件C1r相比,不同比例(59%)大约是一样的发现之间的其他哺乳动物丝氨酸蛋白酶(56 - 71%)。