Ca的影响lactoperoxidase-catalyzed碘化(2 +)端依赖人类c1的交互。碘化网站的位置。
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困难的C,帝伦NM, Gagnon J, Arlaud GJ
Ca的影响lactoperoxidase-catalyzed碘化(2 +)端依赖人类c1的交互。碘化网站的位置。
生物化学。1991年7月23日,30 (29):7135 - 41。
- PubMed ID
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1854725 (在PubMed]
- 文摘
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颈- 1,两个颈- 1的丝氨酸蛋白酶,补的第一个组件,有能力调解不齐的(C-1r-C-1s)以及同源(C-1s-C-1s) Ca(2 +)端依赖交互涉及NH2-terminalα链的地区。Lactoperoxidase-catalyzed碘化的颈- 1单体的形式废除的能力被发现Ca(2 +)端依赖为形式,而不会影响它的能力调解C-1r-C-1s heteroassociation。颈- 1碘化的二聚的形式,相比之下,完全保留了self-associate能力。为了识别酪氨酸残基碘化在每种情况下,颈- 1是radioiodinated单体和二聚的形式,和比较胰蛋白酶的映射进行最终的125标链。大部分的酪氨酸残基没有碘化或等价但不二聚体。相反,Tyr-52和酪氨酸- 147碘化只有在二聚体。这些结果提供进一步的证据表明,结构性因素所需的颈- 1 Ca2 +绑定和Ca(2 +)端依赖蛋白质相互作用的贡献由NH2-terminal主题我(位置1 - 110)和表皮生长因子如主题二世(111 - 159)仓位的阿尔法地区。可用信息的基础上,初步模型C-1s-C-1s和C-1r-C-1s Ca(2 +)端依赖交互提出了。