人类补c1的二硫键的识别。
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赫斯D,夏勒J, Rickli EE
人类补c1的二硫键的识别。
生物化学。1991年3月19日,30(11):2827 - 33所示。
- PubMed ID
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2007122 (在PubMed]
- 文摘
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C1, C1的三个子组件之一,第一个组件的补充系统,是一个复杂的丝氨酸蛋白酶。确定disulfide-bonding模式,c1的碎片通过与胃蛋白酶裂解,生成嗜热菌蛋白酶或枯草杆菌蛋白酶。二硫键发现了几种方法,例如,直接观察phenylthiohydantoin导数的胱氨酸在埃德曼降解的孤立的肽和放置在已知的cDNA序列。所有的26 half-cystines联系在二硫键发生位置50 - 68,120 - 132,128 - 141,143 - 156,160 - 187,219 - 236,279 - 326,306 - 339,344 - 388,371 - 406,410 - 534,580 - 603,613 - 644。所有的二硫键的早些时候描述c1的子结构,EGF-homologous部分,两个可控硅单元,两个域的典型c1和C1r本地化在这些领域。