底物特异性重组mannan-binding lectin-associated丝氨酸proteases-1和2。
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罗西V, Cseh年代,讨厌的我,帝伦NM, Jensenius JC, Arlaud GJ
底物特异性重组mannan-binding lectin-associated丝氨酸proteases-1和2。
J生物化学杂志。2001年11月2;276 (44):40880 - 7。Epub 2001年8月29日。
- PubMed ID
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11527969 (在PubMed]
- 文摘
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Mannan-binding凝集素(MBL)相关的丝氨酸proteases-1和2 (MASP-1和MASP-2)是同源模块化的蛋白酶,每个与MBL交互,一个低聚物的血清凝集素参与先天免疫。精确地确定他们的底物特异性,人类MASP-1 MASP-2,碎片从他们的催化区域使用杆状病毒/昆虫细胞表达系统。重组MASP-2显示一个相当宽,C1s-like酯水解活动,特别是裂解C2和C4,补充蛋白质和相对效率3 - 23倍高,分别比人类c1。MASP-2还显示非常弱的C3裂开的活动。重组MASP-1较低和更受限制的酯水解的活动。调查显示,边际活动对C2和C3和C4上没有活动。酶活动MASP-1和MASP-2被C1抑制剂,特别是滴定和废除1:1 C1抑制剂:蛋白酶比率。结合以前的发现,这些和其他数据强烈支持的假设MASP-2是蛋白酶,与MBL协会,触发通过MBL补体激活途径,通过结合自活化和蛋白水解属性用于C1r和C1 C1复杂。鉴于MASP-1 C3和C2的非常低的活动,这意味着我们的数据质疑蛋白酶在补体的激活。beplayapp