晶体结构的E。杆菌乙醇脱氢酶YqhD:共价改性辅酶ii辅酶的证据。
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Sulzenbacher G,阿尔瓦雷斯K, Van Den Heuvel RH, Versluis C,卢卡雷利年代,Campanacci V,瓦伦西亚C, Cambillau C, H,虽然贝尔Tegoni M
晶体结构的E。杆菌乙醇脱氢酶YqhD:共价改性辅酶ii辅酶的证据。
J杂志。2004年9月10日,342 (2):489 - 502。
- PubMed ID
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15327949 (在PubMed]
- 文摘
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在结构基因组学计划旨在解决结构大肠杆菌开放阅读框(ORF)未知函数的产品,我们已经确定的结构YqhD分辨率2.0使用单波长反常衍射方法Pt边缘。YqhD的晶体结构表明,这是一个NADP-dependent脱氢酶,结果证实了活动测量几个醇。目前我们的研究结果的解释是YqhD是一个偏爱的乙醇脱氢酶(ADH)醇比C (3)。YqhD是2的二聚体x387残留物,每个单体组成的两个域,Rossmann-type褶皱和α螺旋域。不对称的晶体包含两个二聚体单元。当一个二聚体包含一个代数余子式的子单元,只有一个第二个二聚体包含的子单元,从而能够比较束缚和释放积极的网站。活跃的网站包含一个锌原子,验证了EXAFS的晶体。电子密度辅酶ii的地图显示修改烟酰胺环上的氧原子在位置5和6。用电喷雾质谱进一步分析和比较与辅酶ii的质谱和NADPH透露的本质修改和整合两个羟基根烟酰胺环5和6的位置,产生NADPH (OH) (2)。这些修改可能是由于氧气压力对酶,将功能在厌氧条件下工作。