2.0晶体结构在解决phosphoribosyl邻氨基苯甲酸盐异构酶的超嗜热菌Thermotoga maritima:可能的蛋白质稳定性的决定因素。
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亨尼希米,多R,柯式K, Jansonius约
2.0晶体结构在解决phosphoribosyl邻氨基苯甲酸盐异构酶的超嗜热菌Thermotoga maritima:可能的蛋白质稳定性的决定因素。
生物化学,1997年5月20日,36 (20):6009 - 16。
- PubMed ID
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9166771 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质的结构热稳定性的基础具有重要的科学和生物技术的兴趣。x射线结构的差异从hyperthermophilic同源蛋白质和嗜中温生物可以指示稳定交互至关重要。为此二聚的晶体结构的phosphoribosyl邻氨基苯甲酸盐异构酶的超嗜热菌Thermotoga maritima (tPRAI)确定使用阶段来自同形替换方法和精制在2.0一项决议。PRAI的2.0相比,已知的结构从大肠杆菌(ePRAI)表明tPRAI完整的蒂姆-(βα)8-barrel折叠,而螺旋alpha5 ePRAI取而代之的是一个循环。tPRAI关联的子单元通过中央beta-barrels的氨基端面孔。两个长,symmetry-related循环相互地伸出到蛀牙的其他单元提供多个疏水相互作用。此外,侧链的氨基端蛋氨酸和c端亮氨酸的子单元固定在疏水集群,并在tPRAI盐桥的数量增加。这些特性似乎主要负责tPRAI的高耐热性。相比其他hyperthermostable酶,tPRAI 25摄氏度比ePRAI催化地更有效,主要是由于小K衬底(M)值(更加严格,R。、Kleemann g R。Szadkowski, H。拉斯帝格,。亨尼希米。柯希纳&,,k(1996)蛋白质科学。5,2000 - 2008]。 The increased number of hydrogen bonds between the phosphate ion and tPRAI compared to ePRAI could be responsible for this effect.