glucose-fructose结构的氧化还原酶的发酵单胞菌属mobilis: osmoprotective周质的酶含有non-dissociable辅酶ii。
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金斯敦RL,范围RK,贝克
glucose-fructose结构的氧化还原酶的发酵单胞菌属mobilis: osmoprotective周质的酶含有non-dissociable辅酶ii。
结构。1996年12月15日,4 (12):1413 - 28。
- PubMed ID
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8994968 (在PubMed]
- 文摘
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背景:生物发酵单胞菌属mobilis干环境中自然发生。保护细菌免受渗透压休克,周质的酶glucose-fructose氧化还原酶(GFOR)生产兼容,降低溶质山梨糖醇的果糖,加上葡萄糖的氧化葡萄糖酸内酯。因此,Z mobilis可以容忍高浓度的糖和这个属性可能有用的发展一个高效微生物用于乙醇生产的过程。每个酶亚基包含紧密相关的辅酶ii这不是催化循环期间释放。结果:GFOR的结构是由x射线晶体学2.7一项决议。四聚物的酶的每个单元包含两个域,古典dinucleotide-binding域,c端域主要基于反平行的βnine-stranded表。四聚物的亚基形成两个扩展18-strandedβ表联系起来,这包互相面对面的方式,建立一个广泛的接口的核心四聚物。每个亚基的氨基端手臂环绕着dinucleotide-binding域的相邻单元,涵盖辅酶ii的腺嘌呤环。结论:在GFOR,辅酶ii是发现与经典关联dinucleotide-binding域以传统的方式。辅酶ii是有效埋在protein-subunit内部由于与氨基的手臂从隔壁单元的交互四聚物,和短螺旋的c端域蛋白质。 This accounts for NADP's inability to dissociate. The N-terminal arm may also contribute to stabilization of the tetramer. The enzyme has an unexpected structural similarity with the cytoplasmic enzyme glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD). We hypothesize that both enzymes have diverged from a common ancestor. The mechanism of catalysis is still unclear, but we have identified a conserved structural motif (Glu-Lys-Pro) in the active site of GFOR and G6PD that may be important for catalysis.