聚球藻属Gabaculine-resistant谷氨酸1-semialdehyde转氨酶。删除接近氨基末端和内部的三肽氨基酸替换。

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格林B,史密斯AJ,坎CG,史密斯M

聚球藻属Gabaculine-resistant谷氨酸1-semialdehyde转氨酶。删除接近氨基末端和内部的三肽氨基酸替换。

生物化学杂志。1991年7月5日,266 (19):12495 - 501。

PubMed ID
1905724 (在PubMed
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谷氨酸1-semialdehyde转氨酶(GSA-AT)中最后一个酶C5途径将谷氨酸转化为四吡咯前体delta-aminolevulinate在植物、藻类和一些细菌。序列分析的基因编码GSA-AT大麦、聚球藻属、大肠杆菌显示50 - 70%相似的主要结构蛋白。gabaculine当添加的酶抑制快速接近化学计量量与酶。GR6,一个gabaculine-tolerant聚球藻属菌株被发现产生GSA-AT抑制剂不敏感。因此,基因突变是孤立和测序。与野生型基因相比,它包含一个删除9(位置12-20)腺嘌呤和鸟嘌呤核苷酸替换(位置743)。这导致的损失氨基酸丝氨酸,脯氨酸和苯丙氨酸(位置5 - 7)接近酶的氨基末端和交换- 248为异亮氨酸中间的多肽链。野生型和突变体GSA-AT在大肠杆菌表达和纯化接近同质性。虽然变异的特定活动GSA-AT只有五分之一的野生型,它显示一个100倍gabaculine阻力增加。吸收光谱的峰值的纯化重组GSA-ATs 335和417海里是一个包含B6的转氨酶代数余子式的典型。 Incubation with substrate and with inhibitor induced spectral changes characteristic of other gabaculine-sensitive, B6-requiring enzymes.

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多肽
的名字 UniProt ID
Glutamate-1-semialdehyde 2, 1-aminomutase P24630 细节