晶体结构的glutamate-1-semialdehyde aminomutase: alpha2-dimeric维生素B6-dependent酶与不对称结构和活性部位反应。
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亨尼希米,格林B, Contestabile R,约翰•RA Jansonius约
晶体结构的glutamate-1-semialdehyde aminomutase: alpha2-dimeric维生素B6-dependent酶与不对称结构和活性部位反应。
《美国国家科学院刊S a . 1997年5月13日,94 (10):4866 - 71。
- PubMed ID
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9144156 (在PubMed]
- 文摘
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的三维结构glutamate-1-semialdehyde aminomutase (EC 5.4.3.8),聚球藻属的alpha2-dimeric酶,一直使用重原子衍生物逐步由x射线晶体学。结构、精制分辨率2.4——18.7%的r因子和良好的立体化学,解释了许多酶的不同寻常的特异性和功能性质。整体的褶皱是天冬氨酸转氨酶和相关B6酶,但它也有特定的功能。与gabaculine复杂的结构,底物类似物,出人意料地表明,底物结合位点包括残留的n端结构域分子,特别是Arg-32。glu - 406是合适的定位击退alpha-carboxylic酸,从而表明酶的反应特异性的基础。子单元显示不对称代数余子式绑定和机动性的残留153 - 181。unliganded酶的一个亚基的代数余子式绑定作为醛亚胺磷酸吡哆醛与赖氨酸- 273和153 - 181在这个亚基,残留是无序的。在另一个亚基的代数余子式不是共价结合,残留153 - 181是定义良好的。符合结晶学了不对称,一种单元都有磷酸吡哆醛的酶与赖氨酸- 273通过席夫碱显示两相的减少硼氢化的解决方案。吸收光谱分析在减少单元之间的通信提供了证据。 The crystal structure of the reduced form of the enzyme shows that, despite identical cofactor binding in each monomer, the structural asymmetry at residues 153-181 remains.