克隆和表达的胞壁质水解酶脂蛋白从大肠杆菌。
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Ehlert K, Holtje合资,坦普林MF
克隆和表达的胞壁质水解酶脂蛋白从大肠杆菌。
摩尔Microbiol。1995; 16 (4): 761 - 8。
- PubMed ID
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7476170 (在PubMed]
- 文摘
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的基础上发表的n端氨基酸序列的可溶性裂解transglycosylase 35 (Slt35)大肠杆菌,开放阅读框(ORF)克隆的60.8分钟地区大肠杆菌染色体。子的核苷酸序列,包含一个假定的lipoprotein-processing网站,显示了[3 h]棕榈酸酯标签编码具有明显的脂蛋白36 kDa的分子质量。一个更大的蛋白质,想必prolipoprotein形式,累积在globomycin面前。表达的基因,指定mltB(膜结合裂解transglycosylase B),引起了55增加膜的胞壁质水解酶活动的一部分,并导致快速细胞溶菌作用。膜sucrose-density-gradient离心分离后,大部分的诱导酶活性存在于外侧和中间膜分数。可溶性胞壁质水解酶活动的一部分细胞诱导的匀浆MltB随时间增加。这个版本上层清液的酶活性的增加可以抑制丝氨酸蛋白酶抑制剂phenylmethylsulphonyl氟化物。结果表明,先前孤立Slt35蛋白质的蛋白水解降解产物胞壁质水解酶脂蛋白MltB。令人惊讶的是,删除mltB基因显示没有明显的表型。