结构分析的三元复杂allantoate酰胺水解酶大肠杆菌揭示了其力学。
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阿加瓦尔R,白肋SK, Swaminathan S
结构分析的三元复杂allantoate酰胺水解酶大肠杆菌揭示了其力学。
J杂志。2007年4月27日,368 (2):450 - 63。Epub 2007 2月20。
- PubMed ID
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17362992 (在PubMed]
- 文摘
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嘌呤代谢中起着重要作用在调节嘌呤核苷酸的可用性注定核酸合成。Allantoate酰胺水解酶催化的转换(S) -ureidoglycolate Allantoate,嘌呤代谢的重要备选步骤之一。三元复杂的晶体结构allantoate酰胺水解酶与底物allantoate和变构效应,硫酸盐离子,从大肠杆菌决心更好地理解催化机理和底物特异性。2.25分辨率x射线结构显示出α/β脚手架的类似于锌外肽酶肽酶M20家人和缺乏(β/α)(8)桶褶皱酰胺水解酶的特征。安排的衬底和两个co-catalytic锌离子在活性位点控制催化特异性N-carbamyl与肽键水解的外肽酶。水晶体,allantoate酰胺水解酶采用一个相对开放的构象。然而,结构分析揭示了一个重要的可能性运动领域通过旋转的两个铰链区域上变构效应和底物结合在一个封闭的催化地主管构象对底物allantoate co-catalytic锌离子。beplayapp两个cis-prolyl肽债券发现二聚作用域的两侧靠近基质和配体结合网站可能参与蛋白质折叠和保留催化部位的完整性。